Forskel mellem kinase og phosphorylase | Kinase vs Phosphorylase
Nøgleforskel - Kinase vs Phosphorylase
Både Kinase og Phosphorylase er enzymer, der beskæftiger sig med fosfat, selvom der ligger en forskel i deres funktion og natur. Hovedforskellen mellem dem er, at Kinase er et enzym, der katalyserer overførslen af en phosphatgruppe fra ATP-molekylet til et specifikt molekyle, mens phosphorylase er et enzym, der introducerer en phosphatgruppe i et organisk molekyle, især glucose. Denne artikel vil introducere dig til kinase og phosphorylase enzymer, der beskæftiger sig med fosfat og forklare, hvad der er forskellene mellem kinase og phosphorylase.
Hvad er phosphorylase?
Fosforylaser blev opdaget af Earl W. Sutherland Jr. i slutningen af 1930'erne. Disse enzymer katalyserer tilsætningen af en phosphatgruppe fra et uorganisk phosphat eller phosphat + hydrogen til en organisk molekylacceptor. Som et eksempel kan glycogenphosphorylase katalysere syntesen af glucose-1-phosphat fra en glucan, der indbefatter et glykogen-, stivelses- eller maltodextrinmolekyle. Reaktionen er kendt som en phosphorolyse, der ligeledes ligner en hydrolyse. Den eneste ulighed er imidlertid, at det er et fosfat, ikke et vandmolekyle, som er placeret på bindingen.
Strukturen af polynukleotidphosphorylasen
Hvad er Kinase?
Kinaseenzym kan katalysere overførslen af phosphatgrupper fra højenergi-, phosphatdonerende molekyler til bestemte substrater. Denne proces er identificeret som phosphorylering, når substratet får en phosphatgruppe, og ATP-energimolekylet donerer en phosphatgruppe. I denne phosphoryleringsproces spiller kinaser en vigtig rolle, og det er en del af den større familie af fosfotransferaser. Kinaser er således meget vigtige i cellemetabolismen, proteinregulering, cellulær transport og mange cellulære veje.
Dihydroxyacetonkinase i kompleks med en ikke-hydrolyserbar ATP-analog
Hvad er forskellene mellem kinase og phosphorylase?
Definition af Kinase og phosphorylase
Kinase: Kinase er et enzym, som katalyserer overførslen af phosphatgrupper fra højt energi, fosfatdonerende molekyler til bestemte substrater.
Phosphorylase: Fosforylase er et enzym, der katalyserer tilsætningen af en phosphatgruppe fra et uorganisk phosphat eller phosphat + hydrogen til en organisk molekylacceptor.
Karakteristik af Kinase og phosphorylase
Virkningsmekanisme
Kinase: Katalysere transmissionen af en terminal fosfatgruppe af ATP til en -OH gruppe på et substrat.Dermed frembringes en phosphatesterbinding i produktet. Reaktionen er kendt som phosphorylering, , og den samlede reaktion er skrevet som,
phosphorylase: katalysere indførelsen af en phosphatgruppe i et organisk molekyle. Reaktionen er kendt som en phosphorylysis , og den overordnede reaktion er skrevet som
phosphatdonor i reaktionen af kinase- og phosphorylaseenzymer
kinase: phosphatgruppe fra ATP-molekyle
Fosforylase: Fosfatgruppe fra uorganisk fosfat
Substrat af kinase- og phosphorylaseenzymer
Kinase: Specifikke organiske molekyler som kulhydrat, protein eller lipid
Phosphorylase: Organisk molekyle, hovedsageligt glucose < Slutprodukter af kinase- og phosphorylaseenzymer
Kinase:
ADP (energimolekyle) + phosphoryleret substrat Fosforylase:
Hvis substratet er glucose, kan det producere glucose-1-phosphat Struktur af kinase- og phosphorylaseenzymer
Kinase:
Kinase er et meget komplekst tertiært strukturprotein. Phosphorylase:
Biologisk aktiv form af phosphorylase er en dimer af to lige proteinunderenheder. Glycogenphosphorylase er for eksempel et stort protein indeholdt med 842 aminosyrer og en masse på 97,344 kDa. Glycogenphosphorylase-dimeren har flere sektioner af biologisk betydning, herunder katalytiske steder, glycogenbindingssteder samt allosteriske steder. Regulering af kinase- og phosphorylaseenzym
Kinase:
Kinaseaktivitet er højt reguleret, og de har intense virkninger på en celle. Kinaser aktiveres til eller fra ved phosphorylering ved binding af proteinaktivator eller proteininhibitor eller ved at regulere deres placering i cellen i forhold til deres substrater. Fosforylase:
Glycogenphosphorylase reguleres af både allosterisk kontrol og ved phosphorylering. Hormoner såsom epinephrin og insulin kan også regulere glycogenphosphorylase. Klassificering af kinase- og phosphorylaseenzymer
Kinase:
Kinaser kategoriseres i omfattende grupper af substratet, de virker på, såsom proteinkinaser, lipidkinaser og carbohydratkinaser. Phosphorylase:
Fosforylaserne kategoriseres i to; Glycosyltransferaser og nucleotidyltransferaser. Eksempler på glycosyltransferaser er glycogenphosphorylase
- stivelsesfosforylase
- maltodextrinphosphorylase
- Purinukleosidphosphorylase
- Eksempel på nukleotidyltransferaser er
Polynukleotidphosphorylase
- Patologi af kinase- og phosphorylaseenzymer Kinase:
Decontrolleret kinaseaktivitet kan forårsage kræft og sygdom hos mennesker, herunder visse typer leukæmi og mange andre, fordi kinaser regulerer mange faser, der styrer cellecyklussen, herunder vækst, bevægelse og død.
Fosforylase: Nogle middelalderlige tilstande som glycogenlagringssygdom type V - muskelglycogen og glycogenlager sygdom type VI - leverglycogen mv er forbundet med phosphorylaser.
Referencer Chang. S., Rosenberg, M.J., Morton, H., Francomano, C.A. og Biesecker, L.G. (1998). Identifikation af en mutation i leverglycogenphosphorylase i glycogenlagringssygdom type VI. Hum. Mol. Genet.,
7 (5): 865-70. Ciesla, J., Frączyk, T. og Rode, W. (2011). Fosforylering af basiske aminosyrerester i proteiner: vigtigt men let savnet. Acta Biochimica Polonica , 58 (2): 137-147. Hunter, T. (1991). Proteinkinase klassificering. Metoder i Enzymology , 200: 3-37. Johnson, L. N. (2009). Reguleringen af proteinphosphorylering. Biochem Soc. Trans ., 37 (2): 627-641. Johnson, L. N. og Barford, D. (1993). Virkningerne af phosphorylering på proteinernes struktur og funktion. Årlig gennemgang af biofysik og biomolekylær struktur , 22 (1): 199-232. Manning, G. og Whyte, D. B. (2002). Proteinkinasekomplementet af det humane genom. Science , 298 (5600): 1912-1934. Image Courtesy: "Aktiv site of dihydroxyacetone kinase" af Bdoc13 - eget arbejde. (CC BY-SA 3. 0) via Wikimedia Commons "Krystalstruktur 1E3P". (Public Domain) via Wikimedia Commons