Forskel mellem holoenzyme og apoenzyme | Holoenzyme vs Apoenzyme
Nøgle Forskel - Holoenzyme vs Apoenzyme
Enzymer er biologiske katalysatorer, som øger mængden af kemiske reaktioner i kroppen. De er proteiner sammensat af aminosyresekvenser. Enzymer er involveret i de kemiske reaktioner uden at blive forbrugt. De er specifikke for substrater og kemiske reaktioner. Enzymens funktion understøttes af forskellige ikke-proteinholdige små molekyler. De er kendt som cofaktorer. De hjælper enzymer i deres katalytiske virkning. Disse cofaktorer kan være metalioner eller coenzymer; de kan også være enten uorganiske eller organiske molekyler. Mange enzymer kræver, at en cofaktor bliver aktiv og initierer den katalytiske funktion. På basis af bindingen med cofactor har enzymer to former kaldet apoenzyme og holoenzym. Hovedforskellen mellem holoenzym og apoenzyme er, at apoenzyme er enzymets proteinkomponent, som er inaktiv og ikke bundet til cofaktoren , mens holoenzym er proteinkomponenten i enzymet og bunden cofaktor, der skaber aktiv form af enzymet.
INDHOLD
1. Oversigt og nøgleforskel
2. Hvad er Holoenzyme
3. Hvad er Apoenzyme
4. Sammenligning ved siden af hinanden - Holoenzyme vs Apoenzyme i tabelform
5. Sammendrag
Hvad er Holoenzyme?
Enzymer er proteiner, der katalyserer biokemiske reaktioner i cellerne. De fleste enzymer kræver et lille ikke-proteinmolekyle til at initiere katalytiske funktioner. Disse molekyler er kendt som cofaktorer. Cofaktorer er primært uorganiske eller organiske molekyler. Cofaktorer er kategoriseret i to hovedtyper kaldet metalioner og coenzymer. Binding af cofaktoren er essentiel for aktiveringen af enzymet og indledning af den kemiske reaktion. Når proteinkomponenten i enzymet er bundet til cofaktoren, er det fuldstændige molekyle kendt som et holoenzym. Holoenzyme er katalytisk aktiv. Derfor binder den aktivt med substraterne og øger reaktionshastigheden. Coenzym bindes løst med enzymerne, mens protese grupper binder tæt sammen med apoenzymerne. Nogle cofactors binder til enzymets aktive site. Ved binding ændrer det enzymets konformation og forbedrer bindingen af substrater til enzymets aktive site.
DNA-polymerase og RNA-polymerase er to holoenzymer. DNA-polymerase kræver, at magnesiumioner bliver aktive og initierer DNA-polymerisering. RNA-polymerase har brug for sigma-faktor for dens katalytiske funktion.
Hvad er Apoenzyme?
Apoenzyme er enzymet inden binding med cofaktoren. Apoenzymet er med andre ord proteindelen af enzymet, som mangler cofaktoren. Apoenzyme er katalytisk inaktiv og ufuldstændig. Det danner et aktivt enzym system ved kombination med et coenzym og bestemmer specificiteten af dette system for et substrat. Der er mange cofaktorer, der binder med apoenzymer for at gøre holoenzymer. Fælles coenzymer er NAD +, FAD, Coenzym A, B-vitaminer og C-vitamin. Almindelige metalioner, der binder med apoenzymer, er jern, kobber, calcium, zink, magnesium osv. Cofactorer binder tæt eller løst med apoenzymet til at omdanne apoenzyme til holoenzym. Når kofaktoren er fjernet fra holoenzymmet, omdannes den igen til apoenzyme, som er inaktiv og ufuldstændig.
Tilstedeværelsen af cofaktoren på apoenzymens aktive sted er essentiel, fordi de giver grupper eller steder, som enzymmedlet ikke har til at katalysere reaktionen.
Figur 01: Apoenzyme og Holoenzyme
Hvad er forskellen mellem Holoenzyme og Apoenzyme?
- diff Artikel Mellem før bord ->
Holoenzyme vs Apoenzyme |
|
| Holoenzyme er et aktivt enzym bestående af et apoenzym bundet til dets cofaktor. | Apoenzyme er proteinkomponenten, der mangler dens cofactor. |
| Cofactor | |
| Holoenzyme er bundet til sin cofaktor. | Apoenzyme er enzymkomponenten uden cofaktoren. |
| Aktivitet | |
| Holoenzyme er katalytisk aktiv. | Apoenzyme er katalytisk inaktiv. |
| Komplethed | |
| Holoenzyme er komplet og kan initiere reaktionen. | Apoenzyme er ufuldstændig og kan ikke initiere reaktionen. |
| Eksempler | |
| DNA-polymerase, RNA-polymerase er eksempler på holoenzym. | Aspartat-transcarbamoylase er et eksempel på apoenzyme. |
Sammendrag - Holoenzyme vs Apoenzyme
Enzymer er biologiske katalysatorer af cellerne. De sænker den energi, der er nødvendig for reaktionshændelsen. Enzymer øger reaktionshastigheden ved aktivt at fremkalde substratet omdannelse til produkter. De katalyserer specifikt reaktionerne uden at komme ind i reaktionerne. Enzymer består af proteinmolekyler. Proteindelen af enzymet er kendt som apoenzyme. Apoenzyme har brug for binding med ikke-proteinaktige små molekyler kaldet cofactors for at blive aktive. Når apoenzym binder med cofaktor, er komplekset kendt som holoenzym. Holoenzyme er katalytisk aktiv til at initiere den kemiske reaktion. Substratet binder sig med holoenzymet, ikke med apoenzymet. Dette er forskellen mellem holoenzym og apoenzyme.
Hent PDF-version af Holoenzyme vs Apoenzyme
Du kan downloade PDF-versionen af denne artikel og bruge den til offline-formål som i citatnotater. Download venligst PDF-version her Forskellen mellem Holoenzyme og Apoenzyme.
Referencer:
1. "Strukturel biokemi / Enzym / Apoenzyme og Holoenzyme. "Strukturel biokemi / Enzyme / Apoenzyme and Holoenzyme - Wikibooks.N. p., n. d. Web. Tilgængelig her. 12. juni 2017.
2. Biokemi. N. p., n. d. Web. Tilgængelig her. 13. juni 2017.
Image Courtesy:
1. "Enzymer" Af Moniquepena - Egent arbejde (Public Domain) via Commons Wikimedia
